飼用酶制劑的發展概況及國內需求
酶制劑的生產始于20世紀60年代，當時產品的價格極高，僅用于生物化學和醫學實驗。隨著生物技術，尤其是微生物轉基因技術和發酵工程的迅速發展，酶制劑的生產成本也大幅度下降，進入20世紀90年代，有少量酶制劑已經能夠廉價地應用于飼料工業，同時在德國、丹麥和芬蘭等歐洲國家出現了專業生產酶制劑的大公司。我國對飼用酶制劑的研究始于90年代初，但進展非常迅速，飼用酶最初用于雞、豬等單胃動物，逐步推廣到反芻動物和水產養殖。到90年代末期，我國飼用酶制劑生產企業有20多家，年生產能力約5千噸，從肉蛋的消耗量來計算，我國目前每年實際消耗的配合飼料超過1.6億噸，如果都按1‰的添加量加入全價料中，將需酶制劑1.5萬噸，顯然我國飼用酶制劑的生產量很少，不足需求量的30%。而且質量也差，酶活和穩定性都落后于國際先進水平。所以加大對酶制劑生物工程的研究，提高菌種的產酶能力，生產出活力高，穩定性好的酶制劑產品已成為目前我國飼料工業面臨的一個緊迫問題。......閱讀全文
酶與酶技術的開發與應用
現代研究表明，酶與酶技術與環境保護的關系十分密切。表現在三個方面。第一，在產品加工過程中用酶來替代化學品（為生物過程代替化學過程反應溫和）可以降低生產活動中的污染水平，有利于實現工藝過程生態化或無廢生產，真正實現清潔生產的目標；第二，酶作為生物催化劑，只對產品內容起作用，使產品在過程中產生的污染大大
大鼠5α還原酶Ⅱ酶聯免疫分析
大鼠5α-還原酶Ⅱ酶聯免疫分析試劑盒使用說明書本試劑僅供研究使用???????目的：本試劑盒用于測定大鼠血清，血漿，細胞上清及相關液體樣本中5α-還原酶Ⅱ的含量。實驗原理：???本試劑盒應用雙抗體夾心法測定標本中大鼠5α-還原酶Ⅱ水平。用純化的大鼠5α-還原酶Ⅱ抗體包被微孔板，制成固相抗體，往包被單
生物酶學基礎糖化酶簡介
概述：糖化酶是由曲霉優良菌種（Aspergilusniger）經深層發酵 提煉而成。糖化酶，又稱葡萄糖淀粉酶[Glucoamylase,(EC.3.2.1.3.)]它能把淀粉從非還原性未端水介a-1.4葡萄糖苷鍵產生葡 萄糖，也能緩慢水解a-1.6葡萄糖苷鍵，轉化為葡萄糖。本產品廣泛用于生產白酒、黃
糖化酶和淀粉酶的區別
糖化酶糖化酶又稱葡萄糖淀粉酶,糖化酶是一種習慣上的名稱,學名為α-1,4-葡萄糖水解酶(α-1,4-Glucan glucohydrolace)。本品應用于酒精、淀粉糖、味精、抗菌素、檸檬酸、啤酒等工業以及白酒、黃酒。曲酒等其它釀造工業，本品質量穩定，使用方便，利于連續糖化，提高產品質量，降低成本。
纖維素酶(拋光酶)的特性
☆酸性纖維素酶：對棉纖維作用力最強，可以在較短時間達到效果；對織物強力損傷大，而且容易引起反沾色； ☆中性纖維素酶：對棉纖維的作用比酸性纖維素弱，達到同等的效果需要較長的時間或較高的酶濃度進行處理；對織物損傷小；如果工藝處置恰當，可以很少、甚至沒有返色。
有關固定化酶技術酶的定向介紹
1、共價固定法 選擇性地利用酶分子表面遠離活性位點的特定稀有基團(如巰基) 進行反應，使該基團與載體上另一基團共價交聯來固定酶蛋白，使其活性中心朝向溶液方向，以達到控制其空間取向的目的。 2、氨基酸置換法 利用基因定點突變技術在蛋白質分子表面合適位置置換一個氨基酸分子，通過該氨基酸殘基特殊
淀粉酶同工酶檢測的意義
同工酶的測定有助于疾病的鑒別診斷。P－同工酶升高或降低時，說明可能有胰腺疾患；S－同工酶的變化可能是源于唾液腺或其他組織。當血清淀粉酶活性升高而又診斷不清時，應進一步測定同工酶以助鑒別診斷。瓊脂糖和醋纖膜電泳法是比較常用的測定同工酶方法。
生物酶學基礎蛋白酶簡介
水解蛋白質肽鍵的一類酶的總稱。按其水解多肽的方式，可以將其分為內肽酶和外肽酶兩類。內肽酶將蛋白質分子內部切斷，形成分子量較小的月示和胨。外肽酶從蛋白質分子的游離氨基或羧基的末端逐個將肽鍵水解，而游離出氨基酸，前者為氨基肽酶后者為羧基肽酶。按其活性中心和最適pH值，又可將蛋白酶分為絲氨酸蛋白酶、巰基蛋
什么是工具酶呢？工具酶都有哪些？
作為試劑用于測定化合物濃度或酶活力的酶稱為工具酶。對于底物或產物不能直接測定或難于準確測定的酶促反應，采用酶耦聯法測定。1.NAD（P）十或NAD（P）H偶聯的脫氫酶及其指示反應。2.偶聯H2O2的工具酶及其指示反應有些酶作用于底物時，可使其氧化產生H2O2，在POD的作用下使色素原氧化顯色進行測定
人端粒酶(TE)酶聯免疫說明
本試劑盒僅供研究使用。檢測范圍：???????????????????????????????????????????????????????? ?96T1 IU/L -40 IU/L使用目的：本試劑盒用于測定人血清、血漿及相關液體樣本中端粒酶(TE)含量。實驗原理本試劑盒應用雙抗體夾心法測定標本中
木瓜蛋白酶的酶活測定
一、基本原理 木瓜蛋白酶能使N-苯甲酰-L-精氨酸乙酯（底物）水解而釋出N-苯甲酰-L-精氨酸，其釋出量可用氫氧化鈉液滴定，以此確定酶活力。 酶活單位 在25℃下，每分鐘內能催化分解1umol底物的酶量，稱為1單位。 二、試液制備 1、底物溶液：準確稱取N-苯甲酰-L-精氨酸乙酯鹽酸鹽
能量運輸的關鍵ATP酶與GTP酶
ATP與ATP酶：ATP酶，又稱為三磷酸腺苷酶，是一類能將三磷酸腺苷（ATP）催化水解為二磷酸腺苷（ADP）和磷酸根離子的酶，這是一個釋放能量的反應。在大多數情況下，能量可以通過傳遞而被用于驅動另一個需要能量的化學反應。這一過程被所有已知的生命形式廣泛利用。部分ATP酶是內在膜蛋白（Integral
β淀粉酶與α淀粉酶的區別
β-淀粉酶與α-淀粉酶的不同點在于從非還原性末端逐次以麥芽糖為單位切斷α－1，4-葡聚糖鏈。主要見于高等植物中（大麥、小麥、甘薯、大豆等），但也有報告在細菌、牛乳、霉菌中存在。對于象直鏈淀粉那樣沒有分支的底物能完全分解得到麥芽糖和少量的葡萄糖。作用于支鏈淀粉或葡聚糖的時候，切斷至α－1，6-鍵的前面
生物酶學基礎同工酶簡介
概述 同工酶 （isozyme，isoenzyme）廣義是指生物體內催化相同反應而分子結構不同的酶。按照國際生化聯合會（IUB）所屬生化命名委員會（CBN）的建議，則只把其中因編碼基因不同而產生的多種分子結構的酶稱為同工酶。最典型的同工酶是乳酸脫氫酶（LDH）同工酶，用電泳方法將LDH同工酶分離，
生物酶學基礎酶的化學本質
酶的化學本質酶（enzyme）是由活生命機體產生的具有催化活性的蛋白質，只要不是處于變性狀態，無論是在細胞內還是在細胞外，酶都可發揮其催化作用。關于酶是否蛋白質的問題，在20世紀初曾有過爭論。1926年薩姆納（Sumner）首次從刀豆提取液中分離純化得到脲酶結晶，并證明它具有蛋白質的性質，提出酶的本
可以DNA結合的酶DNA連接酶
DNA連接酶：是能夠使用來自ATP或NAD的化學能將先前切割或斷裂的DNA鏈聚集在一起的酶。連接酶在DNA滯后鏈復制中特別重要，因為它們將岡崎碎片組合成DNA鏈。連接酶在DNA修復和基因重組中也發揮重要作用。
DNA聚合酶外切酶活性─校對作用
外切酶活性──校對作用：這種酶活性的主要功能是從3'→5'方向識別和切除不配對的DNA 生長鏈末端的核苷酸。當反應體系中沒有反應底物dNTP時，由于沒有 聚合作用而出現暫時的游離現象，從而被3'→5'外切酶活性所降解。如果提高反應體系的溫度可以促進這種作用，這表明
乳酸脫氫酶及其同工酶簡介
乳酸脫氫酶（LD）分子量為135～140KD，由兩種亞單位組成：H（表示heart）和M（表示muscle）。它們按不同的形式排列組合形成含4個亞基的5種同工酶，即：LD1（H4）、LD2（H3M1）、LD3（H2M2）、LD4（HM3）、LD5（M4）。 LD催化丙酮酸與乳酸之間還原與氧化反
環保用酶與酶技術的研究方向
環保用酶與酶技術是國內研究之前沿領域，是一項系統的研究工程。本項目技術開發、主要運用目前國內成熟的酶發酵工藝和提煉工藝生物下游技術。生產低成本、高活性環保用酶和酶固定化載體材料的選取以及酶反應器的生產開發。 本項目開發的重點在于酶與酶技術應用于廢水處理的產品開發，將多種適用與廢水處理的酶富集于反應器
木瓜蛋白酶的酶活測定
基本原理木瓜蛋白酶能使N-苯甲酰-L-精氨酸乙酯（底物）水解而釋出N-苯甲酰-L-精氨酸，其釋出量可用氫氧化鈉液滴定，以此確定酶活力。酶活單位在25℃下，每分鐘內能催化分解1umol底物的酶量，稱為1單位。試液制備1、底物溶液：準確稱取N-苯甲酰-L-精氨酸乙酯鹽酸鹽1.42g，加10mmol/LE
大鼠5α還原酶Ⅱ酶聯免疫分析
大鼠5α-還原酶Ⅱ酶聯免疫分析試劑盒使用說明書本試劑僅供研究使用???????目的：本試劑盒用于測定大鼠血清，血漿，細胞上清及相關液體樣本中5α-還原酶Ⅱ的含量。實驗原理：???本試劑盒應用雙抗體夾心法測定標本中大鼠5α-還原酶Ⅱ水平。用純化的大鼠5α-還原酶Ⅱ抗體包被微孔板，制成固相抗體，往包被單
生物酶學基礎固定化酶簡介
固定化酶固定化酶及制備原則固定化酶固定化酶是20世紀50年代開始發展起來的一項新技術，最初是將水溶性酶與不溶性載體結合起來，成為不溶于水的酶的衍生物，所以曾叫過“水不溶酶”（water insoluble enzyme）和“固相酶”（solid phase enzyme）。但是后來發現，也可以將酶包
異相酶免疫試驗和均相酶免疫試驗
Ag為待測抗原，AgAb-E為結合標記物，Ab-E為游離標記物。若抗原-抗體反應影響標記物中酶的活性,如酶活性消失，即結合標記物(AgAb-E)無酶活性，游離標記物(Ab-E)有酶活性； (1) 檢測時不需分離結合標記物(AgAb-E)和游離標記物(Ab-E),檢測體系中標記物酶活性(Ab-E
β葡萄糖苷酶的酶學性質
不同來源的β-葡萄糖苷酶在氨基酸序列、分子量、比活力、等電點、最適反應pH值、pH值穩定性范圍、最適反應溫度和熱穩定性范圍上均有很大差別（見表1）。1 β-葡萄糖苷酶的分子量大小β-葡萄糖苷酶由于其來源不同，它們的相對分子量也可能不同，而且它們的結構和組成也有很大差異。β-葡萄糖苷酶的相對分子量范圍
精氨酸酶的酶活性單位定義
酶活性單位定義：在pH值9.5，37℃、1min內轉換1.0μmol?L-精氨酸成為L-鳥氨酸和尿素的酶量為一個活力單位。在有尿素循環(urea cycle)的人和哺乳動物體內才存在精氨酸酶，它的作用是體內尿素從精氨酸上水解下來，并生成L-鳥氨酸，這反應通常發生在肝臟細胞的胞液中。
重組酶聚合酶擴增（RPA）技術簡介
核酸檢測革命：可替代PCR的犀利技術——RPA重組酶聚合酶擴增（Recombinase Polymerase Amplification，RPA），被稱為是可以替代PCR的核酸檢測技術。RPA技術主要依賴于三種酶：能結合單鏈核酸（寡核苷酸引物）的重組酶、單鏈DNA結合蛋白（SSB）和鏈置換DNA
β葡萄糖苷酶的酶學性質
不同來源的β-葡萄糖苷酶在氨基酸序列、分子量、比活力、等電點、最適反應pH值、pH值穩定性范圍、最適反應溫度和熱穩定性范圍上均有很大差別（見表1）。3.1 β-葡萄糖苷酶的分子量大小β-葡萄糖苷酶由于其來源不同，它們的相對分子量也可能不同，而且它們的結構和組成也有很大差異。β-葡萄糖苷酶的相對分子量
生物酶學基礎酶的催化特性
酶的催化特性酶和一般化學催化劑相比，酶具有下列的共性和特點。1 共性酶與一般催化劑相比，具有下面幾個共性：①具有很高的催化效率，但酶本身在反應前后并無變化。酶與一般催化劑一樣，用量少，催化效率高；②不改變化學反應的平衡常數。酶對一個正向反應和其逆向反應速度的影響是相同的，即反應的平衡常數在有酶和無酶
豬胰蛋白酶酶活力的測定
實驗原理胰蛋白酶是以無活性的酶原形式存在于動物胰臟中，在Ca2+的存在下，被腸激酶或有活性的胰蛋白酶自身激活，從肽鏈N端賴氨酸和異亮氨酸殘基之間的肽鍵斷開，失去一段六肽，分子構象發生一定改變后轉變為有活性的胰蛋白酶。胰蛋白酶原的分子量約為24000，其等電點約為pH8.9，胰蛋白酶的分子量與其酶原接
酶標抗體和酶抗酶復合物的應用于細胞ELISA
應用酶標抗體進行免疫測定的方法較多，非均相酶免疫測定是目前應用最廣泛的一類酶免疫檢測技術，其中以酶聯免疫吸附試驗（enzyme-linked immunosorbent aay，ELISA）最常用，它可用于測定抗體，也可測定可溶性抗原及細胞抗原。而酶-抗酶復合物多用于免疫組織化學。以下