我科學家找到“革蘭氏陽性病原菌”七寸

　　首次揭示能量耦合因子轉運蛋白結構

　　經過近三年的不懈努力，清華大學施一公教授領導的研究團隊首次解析了能量耦合因子轉運蛋白的三維結構，并闡述了其工作機制。這將有助于研發抗“革蘭氏陽性病原菌”藥物。

　　該成果于北京時間4月15日凌晨兩點被國際頂級學術期刊英國《自然》雜志在線發表。

　　能量耦合因子轉運蛋白是近幾年才成功鑒定的一類轉運蛋白，廣泛存在于革蘭氏陽性病原菌中，負責幫助細胞攝入維生素和其他微量元素。“如果確定這個蛋白的三維結構和工作機制，科學家們就能夠靶向設計藥物小分子，進而治療由革蘭氏陽性病原菌引致的多種疾病。”論文第一作者、清華大學醫學院副研究員王廷亮在接受科技日報記者采訪時說。

　　革蘭氏陽性病原菌，作為一類細菌總稱，成員眾多。其中，金黃葡萄球菌、炭疽桿菌、肺炎雙球菌等是這類病菌的代表，可引發局部化膿感染、肺炎、心包炎等多種疾病。

　　施一公研究組通過X—射線晶體衍射的方法，確定能量耦合因子轉運蛋白由4種組分構成：兩個親水蛋白幫助水解ATP并提供能量;膜蛋白EcfS用于識別和轉運維生素小分子;膜蛋白EcfT負責傳遞能量。

　　這項成果最重大的科學意義在于首次揭示了能量耦合因子轉運蛋白的工作機制。研究組發現膜蛋白EcfS與細胞膜基本處于平行狀態，而一般膜蛋白基本是垂直于細胞膜。這意味著該蛋白的工作機制，有別于目前轉運蛋白通用的“交替通路”模型，是一種顛覆性的、嶄新的工作機制。對此，研究人員打了個形象的比喻：“膜蛋白EcfS就像一個酒杯，豎直狀態下接受外界維生素小分子，然后在能量傳遞的作用下翻轉把營養分子倒入細胞內。而之前發現一般膜轉運蛋白就像一個過道，向外開門的時候攝取細胞所需物質，向內開門的時候給細胞輸送各類分子。”