真核生物的基因轉錄是一個復雜而精密的過程。近年來人們發現的正性轉錄延伸因子P-TEFb，是調控轉錄延伸的一種基本蛋白，參與了參與絕大多數基因的轉錄表達。該蛋白的作用機制一直是相關領域的一個主要研究熱點。
可誘導的基因表達在許多細胞過程中起到了至關重要的作用，而轉錄延伸被認為是這種基因表達的關鍵限速步驟。蛋白BRD4（bromodomain-containing protein）能通過招募P-TEFb，對轉錄延伸進行調控，但它必須先從染色質上釋放出來才能有效發揮作用。迄今為止，人們對BRD4的這種功能轉變還并不了解。
為此，廈門大學和清華長三角研究院的研究人員展開了深入研究。他們解析了BRD4在控制壓力誘導的基因表達時，受到的表觀遺傳學調控，這一成果發表在近期的the Journal of Biological Chemisitry雜志上。文章的通訊作者分別是清華長三角研究院的Feng Ding和廈門大學的陳瑞川教授。
研究人員發現，乙酰化的核小體組蛋白H4（H4K5ac/K8ac）是BRD4的結合位點，而磷酸化的組蛋白H3（H3S10ph）控制著BRD4的功能轉變。
在正常情況下，H3S10磷酸化將BRD4鎖定在染色質上。當細胞面臨壓力時，PP1α介導H3S10ph去磷酸化。此時，核小體的H4K5ac/K8ac就可以被HDAC1/2/3去乙酰化，釋放染色質上結合的BRD4。BRD4釋放出來之后，會招募P-TEFb促進條件誘導基因的表達。
研究總結道，壓力條件會誘使染色質釋放出BRD4，而這一過程依賴于組蛋白H3S10ph和H4K5ac/K8ac之間的相互作用，這種互作將PP1α和HDAC兩條通路關聯起來，對BRD4的功能轉變進行調控。
結合研究團隊之前對P-TEFb活化的了解，這篇文章為人們展示了一個嚴格調控轉錄延伸的復雜信號網絡。
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